En biología celular se denomina transporte de membrana al conjunto de mecanismos que regulan el paso de solutos, como iones y pequeñas moléculas, a través de membranas plasmáticas, esto es, bicapas lipídicas que poseen proteínas embebidas en ellas. Dicha propiedad se debe a la selectividad de membrana, una característica de las membranas celulares que las faculta como agentes de separación específica de sustancias de distinta índole química; es decir, la posibilidad de permitir la permeabilidad de ciertas sustancias pero no de otras.
Los movimientos de casi todos los solutos a través de la membrana están mediados por proteínas transportadoras de membrana, más o menos especializadas en el transporte de moléculas concretas. Puesto que la diversidad y fisiología de las distintas células de un organismo está relacionada en buena medida con su capacidad de captar unos u otros elementos externos, se postula que debe existir un acervo de proteínas transportadoras específico para cada tipo celular y para cada momento fisiológico determinado; dicha expresión diferencial se encuentra regulada mediante: la transcripción diferencial de los genes codificantes para esas proteínas y su traducción, es decir, mediante los mecanismos genético-moleculares, pero también a nivel de la biología celular: dichas proteínas pueden requerir de activación mediada por rutas de señalización celular, activación a nivel bioquímico o, incluso, de localización en vesículas del citoplasma.
Termodinámicamente, el flujo de sustancias de un compartimento a otro puede realizarse a favor o en contra de un gradiente, ya sea de concentración, o electroquímico. Si el intercambio de sustancias se realiza a favor del gradiente, esto es, en el sentido de los potenciales decrecientes, el requerimiento de energía externo al sistema es nulo; si, en cambio, si la profesora marisa te pregunta de esto y tu estudiaste todo menos este tema, es cientificamente comprobado que odiaras a los transportes de membrana, el transporte se hace en contra del gradiente, se requiere el aporte de energía, energía metabólica en nuestro caso.[3] Por ejemplo, un mecanismo químico de separación clásico que no requiere un aporte de energía externo es la diálisis: en ella, una membrana semipermeable separa dos soluciones que difieren en la concentración de un mismo soluto. Si la membrana permite el paso de agua pero no el del soluto, sucede que el agua fluye hacia el compartimento más concentrado en soluto, a fin de establecer un equilibrio en el cual la energía del sistema sea mínima. Para que suceda este flujo, puesto que el agua se desplaza de un lugar muy concentrado a uno muy diluido en disolvente (en cuanto a soluto, se da la situación opuesta), y, por ello, lo hace a favor de gradiente, no se requiere un aporte de energía externo.
La naturaleza de las membranas biológicas, especialmente la de sus lípidos, es anfipática, lo que se traduce en que forman una bicapa que alberga una parte interna hidrofóbica y una externa hidrofílica, permite que surja una posibilidad de transporte, la difusión simple o difusión pasiva, que consiste en la difusión de sustancias a su través sin gasto de energía metabólica y sin ayuda de proteínas transportadoras. En el caso de que la sustancia a transportar posea una carga neta, difundirá no sólo en respuesta a un gradiente de concentración, sino también al potencial de membrana, esto es, al gradiente electroquímico.
Puesto que son pocas las moléculas que son capaces de difundir a través de una membrana lipídica, la mayoría de los procesos de transporte involucran a proteínas de transporte. Se trata de proteínas transmembrana que poseen multitud de hélices alfa inmersas en la matriz lipídica o bien, al menos en bacterias, beta láminas. Dicha estructura probablemente implique una vía de entrada a través de entornos hidrofílicos proteicos que causarían una disrupción en el medio altamente hidrofóbico constituido por los lípidos. Las proteínas intervienen de diversas formas en el transporte: actúan tanto como bombas impulsadas por ATP, esto es, por energía metabólica, o como canales de difusión facilitada.
MEMBRANA PLASMATICA
La membrana plasmática o celular es una estructura laminar formada por lípidos (con cabeza hidrofilica y cola hidrofobica) y proteínas que engloba a las células, define sus límites y contribuye a mantener el equilibrio entre el interior (medio intracelular) y el exterior (medio extracelular) de éstas. Además, se asemeja a las membranas que delimitan los orgánulos de células eucariotas.
Está compuesta por una lámina que sirve de "contenedor" para el citosol y los distintos compartimentos internos de la célula, así como también otorga protección mecánica. Está formada principalmente por fosfolípidos (fosfatidiletanolamina y fosfatidilcolina), colesterol, glúcidos y proteínas (integrales y periféricas).
La principal característica de esta barrera es su permeabilidad selectiva, lo que le permite seleccionar las moléculas que deben entrar y salir de la célula. De esta forma se mantiene estable el medio intracelular, regulando el paso de agua, iones y metabolitos, a la vez que mantiene el potencial electroquímico (haciendo que el medio interno esté cargado negativamente).
Cuando una molécula de gran tamaño atraviesa o es expulsada de la célula y se invagina parte de la membrana plasmática para recubrirlas cuando están en el interior ocurren respectivamente los procesos de endocitosis y exocitosis.
Tiene un grosor aproximado de 7,5 nm y no es visible al microscopio óptico pero sí al microscopio electrónico, donde se pueden observar dos capas oscuras laterales y una central más clara. En las células procariotas y en las eucariotas osmótrofas como plantas y hongos, se sitúa bajo otra capa, denominada pared celular.
La termodinámica (del griego θερμo-, termo, que significa "calor" y δύναμις, dinámico, que significa "fuerza") es una rama de la física que estudia los efectos de los cambios de magnitudes de los sistemas a un nivel macroscópico. Constituye una teoría fenomenológica, a partir de razonamientos deductivos, que estudia sistemas reales, sin modelizar y sigue un método experimental. Los cambios estudiados son los de temperatura, presión y volumen, aunque también estudia cambios en otras magnitudes, tales como la imanación, el potencial químico, la fuerza electromotriz y el estudio de los medios continuos en general. También podemos decir que la termodinámica nace para explicar los procesos de intercambio de masa y energía térmica entre sistemas térmicos diferentes. Para tener un mayor manejo especificaremos que calor significa "energía en tránsito" y dinámica se refiere al "movimiento", por lo que, en esencia, la termodinámica estudia la circulación de la energía y cómo la energía infunde movimiento. Históricamente, la termodinámica se desarrolló a partir de la necesidad de aumentar la eficiencia de las primeras máquinas de vapor.
LEYES DE LA TERMODINAMICA
Principio cero de la termodinámica
Este principio establece que existe una determinada propiedad, denominada temperatura empírica θ, que es común para todos los estados de equilibrio termodinámico que se encuentren en equilibrio mutuo con uno dado. Tiene tremenda importancia experimental — pues permite construir instrumentos que midan la temperatura de un sistema — pero no resulta tan importante en el marco teórico de la termodinámica.
El equilibrio termodinámico de un sistema se define como la condición del mismo en el cual las variables empíricas usadas para definir o dar a conocer un estado del sistema (presión, volumen, campo eléctrico, polarización, magnetización, tensión lineal, tensión superficial, coordenadas en el plano x , y) no son dependientes del tiempo. El tiempo es un parámetro cinético, asociado a nivel microscópico; el cual a su vez esta dentro de la físico química y no es parámetro debido a que a la termodinámica solo le interesa trabajar con un tiempo inicial y otro final. A dichas variables empíricas (experimentales) de un sistema se las conoce como coordenadas térmicas y dinámicas del sistema.
Este principio fundamental, aun siendo ampliamente aceptado, no fue formulado formalmente hasta después de haberse enunciado las otras tres leyes. De ahí que recibiese el nombre de principio cero.
Primera ley de la termodinámica
También conocida como principio de conservación de la energía para la termodinámica — en realidad el primer principio dice más que una ley de conservación—, establece que si se realiza trabajo sobre un sistema o bien éste intercambia calor con otro, la energía interna del sistema cambiará. Visto de otra forma, esta ley permite definir el calor como la energía necesaria que debe intercambiar el sistema para compensar las diferencias entre trabajo y energía interna. Fue propuesta por Nicolas Léonard Sadi Carnot en 1824, en su obra Reflexiones sobre la potencia motriz del fuego y sobre las máquinas adecuadas para desarrollar esta potencia, en la que expuso los dos primeros principios de la termodinámica. Esta obra fue incomprendida por los científicos de su época, y más tarde fue utilizada por Rudolf Clausius y Lord Kelvin para formular, de una manera matemática, las bases de la termodinámica.
La ecuación general de la conservación de la energía es la siguiente:
Eentra − Esale = ΔEsistema
Que aplicada a la termodinámica teniendo en cuenta el criterio de signos termodinámico, queda de la forma:
U = Q − W
Segunda ley de la termodinámica
Esta ley arrebata la dirección en la que deben llevarse a cabo los procesos termodinámicos y, por lo tanto, la imposibilidad de que ocurran en el sentido contrario (por ejemplo, que una mancha de tinta dispersada en el agua pueda volver a concentrarse en un pequeño volumen). También establece, en algunos casos, la imposibilidad de convertir completamente toda la energía de un tipo en otro sin pérdidas. De esta forma, la segunda ley impone restricciones para las transferencias de energía que hipotéticamente pudieran llevarse a cabo teniendo en cuenta sólo el Primer Principio. Esta ley apoya todo su contenido aceptando la existencia de una magnitud física llamada entropía, de tal manera que, para un sistema aislado (que no intercambia materia ni energía con su entorno), la variación de la entropía siempre debe ser mayor que cero.
Debido a esta ley también se tiene que el flujo espontáneo de calor siempre es unidireccional, desde los cuerpos de mayor temperatura hacia los de menor temperatura, hasta lograr un equilibrio térmico.
Tercera ley de la termodinámica
La Tercera de las leyes de la termodinámica, propuesta por Walther Nernst, afirma que es imposible alcanzar una temperatura igual al cero absoluto mediante un número finito de procesos físicos. Puede formularse también como que a medida que un sistema dado se aproxima al cero absoluto, su entropía tiende a un valor constante específico. La entropía de los sólidos cristalinos puros puede considerarse cero bajo temperaturas iguales al cero absoluto. No es una noción exigida por la Termodinámica clásica, así que es probablemente inapropiado tratarlo de “ley”.
MITOCONDRIA
La mitocondria es un orgánulo celular al que tempranamente se asignó el papel de "horno" de la célula donde se obtiene energía tras el proceso oxidativo que ocurre sobre distintos metabolitos.
Además, posee en su membrana esos magníficos mecanismos de la cadena transportadora de electrones y de la ATPasa, que permiten la transformación de la energia de oxidación en la llamada "moneda energética universal" de la célula; esto es, el ATP.
Todo esto, con ser crítico en la vida de la célula eucarionte, no habría sido suficiente para despertar el interés de la genética molecular, la antropología genética, o la misma oncología. Hay otros elementos que contribuyen a dar a la mitocondria un papel relevante en la genética molecular y otras ciencias que utilizan las poderosas herramientas genetico-moleculares:
1) Las mitocondrias son heredadas de la madre: esto tiene importantes consecuencias genéticas; pero además se puede utilizar por los antropólogos moleculares en sus estudios sobre la evolución, aportando una información decisiva en el análisis del proceso evolutivo del que resulta el hombre actual.
2) La mitocondria posee un DNA circular propio, de un tamaño de 16569 pares de bases, conteniendo un pequeño número de genes, distribuidos entre la cadena H y la cadena L. Estos genes mitocondriales son:
Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas, siempre que sea termodinámicamente posible (si bien pueden hacer que el proceso sea más termodinámicamente favorable. En estas reacciones, las enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en moléculas diferentes denominadas productos. Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas.
Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su velocidad crece sólo con algunas reacciones, el conjunto (set) de enzimas sintetizadas en una célula determina el tipo de metabolismo que tendrá cada célula. A su vez, esta síntesis depende de la regulación de la expresión génica.
Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energía de activación (ΔG‡) de una reacción, de forma que se acelera sustancialmente la tasa de reacción. Las enzimas no alteran el balance energético de las reacciones en que intervienen, ni modifican, por lo tanto, el equilibrio de la reacción, pero consiguen acelerar el proceso incluso millones de veces. Una reacción que se produce bajo el control de una enzima, o de un catalizador en general, alcanza el equilibrio mucho más deprisa que la correspondiente reacción no catalizada.
Al igual que ocurre con otros catalizadores, las enzimas no son consumidas por las reacciones que catalizan, ni alteran su equilibrio químico. Sin embargo, las enzimas difieren de otros catalizadores por ser más específicas. Las enzimas catalizan alrededor de 4.000 reacciones bioquímicas distintas. No todos los catalizadores bioquímicos son proteínas, pues algunas moléculas de ARN son capaces de catalizar reacciones (como la subunidad 16S de los ribosomas en la que reside la actividad peptidil transferasa). También cabe nombrar unas moléculas sintéticas denominadas enzimas artificiales capaces de catalizar reacciones químicas como las enzimas clásicas.
La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras moléculas. Los inhibidores enzimáticos son moléculas que disminuyen o impiden la actividad de las enzimas, mientras que los activadores son moléculas que incrementan dicha actividad. Asimismo, gran cantidad de enzimas requieren de cofactores para su actividad. Muchas drogas o fármacos son moléculas inhibidoras. Igualmente, la actividad es afectada por la temperatura, el pH, la concentración de la propia enzima y del sustrato, y otros factores físico-químicos.
Algunas enzimas son usadas comercialmente, por ejemplo, en la síntesis de antibióticos y productos domésticos de limpieza. Además, son ampliamente utilizadas en diversos procesos industriales, como son la fabricación de alimentos, destinción de jeans o producción de biocombustibles.
Estructuras y mecanismos
Diagrama de cintas que representa la estructura de una anhidrasa carbónica de tipo II. La esfera gris representa al cofactor zinc situado en el centro activo.Las enzimas son generalmente proteínas globulares que pueden presentar tamaños muy variables, desde 62 aminoácidos como en el caso del monómero de la 4-oxalocrotonato tautomerasa, hasta los 2.500 presentes en la sintasa de ácidos grasos.
Las actividades de las enzimas vienen determinadas por su estructura tridimensional, la cual viene a su vez determinada por la secuencia de aminoácidos. Sin embargo, aunque la estructura determina la función, predecir una nueva actividad enzimática basándose únicamente en la estructura de una proteína es muy difícil, y un problema aún no resuelto.
Casi todas las enzimas son mucho más grandes que los sustratos sobre los que actúan, y solo una pequeña parte de la enzima (alrededor de 3 a 4 aminoácidos) está directamente involucrada en la catálisis. La región que contiene estos residuos encargados de catalizar la reacción es denominada centro activo. Las enzimas también pueden contener sitios con la capacidad de unir cofactores, necesarios a veces en el proceso de catálisis, o de unir pequeñas moléculas, como los sustratos o productos (directos o indirectos) de la reacción catalizada. Estas uniones de la enzima con sus propios sustratos o productos pueden incrementar o disminuir la actividad enzimática, dando lugar así a una regulación por retroalimentación positiva o negativa, según el caso.
Al igual que las demás proteínas, las enzimas se componen de una cadena lineal de aminoácidos que se pliegan durante el proceso de traducción para dar lugar a una estructura terciaria tridimensional de la enzima, susceptible de presentar actividad. Cada secuencia de aminoácidos es única y por tanto da lugar a una estructura única, con propiedades únicas. En ocasiones, proteínas individuales pueden unirse a otras proteínas para formar complejos, en lo que se denomina estructura cuaternaria de las proteínas.
La mayoría de las enzimas, al igual que el resto de las proteínas, pueden ser desnaturalizadas si se ven sometidas a agentes desnaturalizantes como el calor, los pHs extremos o ciertos compuestos como el SDS. Estos agentes destruyen la estructura terciaria de las proteínas de forma reversible o irreversible, dependiendo de la enzima y de la condición.
Especificidad
Las enzimas suelen ser muy específicas tanto del tipo de reacción que catalizan como del sustrato involucrado en la reacción. La forma, la carga y las características hidrofílicas/hidrofóbicas de las enzimas y los sustratos son los responsables de dicha especificidad. Las enzimas también pueden mostrar un elevado grado de estereoespecificidad, regioselectividad y quimioselectividad.
Algunas de estas enzimas que muestran una elevada especificidad y precisión en su actividad son aquellas involucrados en la replicación y expresión del genoma. Estas enzimas tienen eficientes sistemas de comprobación y corrección de errores, como en el caso de la ADN polimerasa, que cataliza una reacción de replicación en un primer paso, para comprobar posteriormente si el producto obtenido es el correcto. Este proceso, que tiene lugar en dos pasos, da como resultado una media de tasa de error increíblemente baja, en torno a 1 error cada 100 millones de reacciones en determinadas polimerasas de mamíferos. Este tipo de mecanismos de comprobación también han sido observados en la ARN polimerasa, en la ARNt aminoacil sintetasa y en la actividad de selección de los aminoacil-tRNAs.
Aquellas enzimas que producen metabolitos secundarios son denominadas promiscuas, ya que pueden actuar sobre una gran variedad de sustratos. Por ello, se ha sugerido que esta amplia especificidad de sustrato podría ser clave en la evolución y diseño de nuevas rutas biosintéticas.
Los inhibidores competitivos se unen reversiblemente al enzima, evitando la unión del sustrato. Por otro lado, la unión del sustrato evita la unión del inhibidor. Así pues, sustrato e inhibidor compiten por la enzima.
Tipos de inhibición según la clasificación introducida por W. W. Cleland. Los inhibidores son moléculas que regulan la actividad enzimática, inhibiendo su actividad. A grandes rasgos, pueden clasificarse en reversibles e irreversibles. Las irreversibles se unen covalentemente a la enzima sin posibilidad de revertir la modificación, siendo útiles en farmacología. Algunos de los fármacos que actúan de este modo son la eflornitina, utilizada para tratar la tripanosomiasis africana, la penicilina y la aspirina.
Las reversibles se unen de forma reversible a la enzima, pudiendo clasificarse a su vez, según la forma en que intervienen en la reacción, en competitivas, acompetitivas y mixtas. Habitualmente, por su amplia presencia en multitud de procesos, se habla también de inhibición no competitiva, que en realidad no es más que una variante de la ya mencionada inhibición mixta. Sin embargo, por sus características se suele presentar como opuesta a la competitiva, con la que es comparada frecuentemente.
En la inhibición competitiva, el sustrato y el inhibidor no se pueden unir a la misma enzima al mismo tiempo, como se muestra en la figura de la derecha. Esto generalmente ocurre cuando el inhibidor tiene afinidad por el sitio activo de una enzima en el cual también se une el sustrato; el sustrato y el inhibidor compiten para el acceso al sitio activo de la enzima. Por ejemplo, el metotrexato es un inhibidor competitivo de la enzima dihidrofolato reductasa, que cataliza la reducción de dihidrofolato a tetrahidrofolato. La similitud entre las estructuras del ácido fólico y el metotrexato permite que se establezca una inhibición de tipo competitivo. Este tipo de inhibición se puede superar con concentraciones suficientemente altas del sustrato, es decir, dejando fuera de competición al inhibidor. En la inhibición competitiva la velocidad máxima de la reacción no varía, pero se necesitan concentraciones más elevadas de sustrato para alcanzar una determinada velocidad, incrementándose así la Km aparente.
En la inhibición acompetitiva el inhibidor no puede unirse a la enzima libre, sino únicamente al complejo enzima-sustrato (ES). Una vez formado el complejo con el inhibidor (EIS) la enzima queda inactiva. Este tipo de inhibición es poco común, pero puede darse en enzimas multiméticas.
La inhibición no competitiva es una forma de inhibición mixta donde la unión del inhibidor con la enzima reduce su actividad pero no afecta la unión con el sustrato. Como resultado, el grado de inhibición depende solamente de la concentración de inhibidor, independientemente de la concentración de sustrato, con lo que varía el valor de la Vmax aparente. Sin embargo, como el sustrato aún puede unirse a la enzima, el valor de Km no varía.
En la inhibición mixta, el inhibidor se puede unir a la enzima al mismo tiempo que el sustrato. Sin embargo, la unión del inhibidor afecta la unión del sustrato, y viceversa. Este tipo de inhibición se puede reducir, pero no superar al aumentar las concentraciones del sustrato. Aunque es posible que los inhibidores de tipo mixto se unan en el sitio activo, este tipo de inhibición resulta generalmente de un efecto alostérico donde el inhibidor se une a otro sitio que no es el sitio activo de la enzima. La unión del inhibidor con el sitio alostérico cambia la conformación (es decir, la estructura terciaria) de la enzima de modo que la afinidad del sustrato por el sitio activo se reduce.
La coenzima ácido fólico (izquierda) y el fármaco anti-cancerígeno metotrexato (derecha) son muy similares en estructura. Como resultado, el metotrexato es un inhibidor competitivo de muchas enzimas que utilizan folato.En muchos organismos, los inhibidores pueden actuar como parte de un mecanismo de realimentación. Si una enzima produce una sustancia en demasiada cantidad en el organismo, esta misma sustancia podría actuar como un inhibidor de la enzima al inicio de la ruta que lo produce, deteniendo así dicha producción cuando haya una cantidad suficiente de la sustancia en cuestión. Este sería una forma de realimentación negativa. Las enzimas que se encuentran sujetas a este tipo de regulación suelen ser multiméricas y poseer sitios alostéricos donde se unen sustancias reguladoras. Las gráficas que representan la velocidad de la reacción frente a la concentración de sustrato de estas enzimas no son hipérboles, sino sigmoidales (forma de S).
Usos de los inhibidores
Debido a que los inhibidores modulan la función de las enzimas, suelen ser utilizados como fármacos. Un típico ejemplo de un inhibidor que es utilizado como fármaco es la aspirina, la cual inhibe las enzimas COX-1 y COX-2 implicadas en la síntesis de un intermediario inflamatorio, las prostaglandinas, con lo que suprime así los efectos derivados, el dolor y la inflamación. Sin embargo, otros inhibidores enzimáticos actúan como venenos. Por ejemplo, el cianuro es un inhibidor irreversible que se une a los átomos de hierro y cobre en el sitio activo de la citocromo c oxidasa de células animales (las plantas son resistentes al cianuro), bloqueando así la respiración celular.
Los lípidos son un conjunto de moléculas orgánicas, la mayoría biomoléculas, compuestas principalmente por carbono e hidrógeno y en menor medida oxígeno, aunque también pueden contener fósforo, azufre y nitrógeno, que tienen como característica principal el ser hidrofóbicas o insolubles en agua y sí en solubles orgánicos como la bencina, el alcohol, el benceno y el cloroformo. En el uso coloquial, a los lípidos se les llama incorrectamente grasas, ya que las grasas son sólo un tipo de lípidos procedentes de animales. Los lípidos cumplen funciones diversas en los organismos vivientes, entre ellas la de reserva energética (triglicéridos), la estructural (fosfolípidos de las bicapas) y la reguladora (esteroides).
Los Lípidos también funcionan para el desarrollo de la Materia gris, el metabolismo y el crecimiento.
Características generales
Los lípidos más abundantes son las grasas,que puede ser de origen animal o vegetal. Los lípidos son biomoléculas muy diversas; unos están formados por cadenas alifáticas saturadas o insaturadas, en general lineales, pero algunos tienen anillos (aromáticos). Algunos son flexibles, mientras que otros son rígidos o semiflexibles hasta alcanzar casi una total flexibilidad molecular; algunos comparten carbonos libres y otros forman puentes de hidrógeno.
La mayoría de los lípidos tiene algún tipo de carácter polar, además de poseer una gran parte apolar o hidrofóbico ("que le teme al agua" o "rechaza al agua"), lo que significa que no interactúa bien con solventes polares como el agua. Otra parte de su estructura es polar o hidrofílica ("que ama el agua" o "que tiene afinidad por el agua") y tenderá a asociarse con solventes polares como el agua; cuando una molécula tiene una región hidrófoba y otra hidrófila se dice que tiene carácter anfipático. La región hidrófoba de los lípidos es la que presenta solo átomos de carbono unidos a átomos de hidrógeno, como la larga "cola" alifática de los ácidos grasos o los anillos de esterano del colesterol; la región hidrófila es la que posee grupos polares o con cargas eléctricas, como el hidroxilo (–OH) del colesterol, el carboxilo (–COO–) de los ácidos grasos, el fosfato (–PO4–) de los fosfolípidos, etc.
Clasificación biológica
Los lípidos son un grupo muy heterogéneo que usualmente se clasifican en dos grupos, atendiendo a que posean en su composición ácidos grasos (lípidos saponificables) o no lo posean (lípidos insaponificables).
Lípidos saponificables
Simples. Lípidos que sólo contienen carbono, hidrógeno y oxígeno.
Acilglicéridos. Cuando son sólidos se les llama grasas y cuando son líquidos a temperatura ambiente se llaman aceites.
Céridos (ceras)
Complejos. Son los lípidos que además de contener en su molécula carbono, hidrógeno y oxígeno, también contienen otros elementos como nitrógeno, fósforo, azufre u otra biomolécula como un glúcido. A los lípidos complejos también se les llama lípidos de membrana pues son las principales moléculas que forman las membranas celulares.
Fosfolípidos
Fosfoglicéridos
Fosfoesfingolípidos
Glucolípidos
Cerebrósidos
Gangliósidos
Lípidos insaponificables
Los carbohidratos, hidratos de carbono o sacáridos son moléculas orgánicas compuestas por carbono, hidrógeno y oxígeno. Son solubles en agua y se clasifican de acuerdo a la cantidad de carbonos o por el grupo funcional que tienen adherido. Son la forma biológica primaria de almacenamientoy consumo de energía. Otras biomoleculas son las grasas y, en menor medida, las proteínas.
El término hidrato de carbono o carbohidrato es poco apropiado, ya que estas moléculas no son átomos de carbono hidratados, es decir, enlazados a moléculas de agua, sino que constan de átomos de carbono unidos a otros grupos funcionales químicos. Este nombre proviene de la nomenclatura químicadel siglo XIX, ya que las primeras sustancias aisladas respondían a la fórmula elemental Cn(H2O)n (donde "n" es un entero=1,2,3... según el número de átomos). De aquí el término "carbono-hidratado" se haya mantenido, si bien posteriormente se vio que otras moléculas con las mismas características químicas no se corresponden con esta fórmula.
Los glúcidos pueden sufrir reacciones de esterificación, aminación, reducción, oxidación, lo cual otorga a cada una de las estructuras una propiedad especifica, como puede ser de solubilidad.
Fuente de glúcidos
Las plantassintetizan los glúcidos o carbohidratos gracias a la intervención del pigmento llamado clorofila produce monosacáridos a partir de la energía solar y de su capacidad de captación osmótica de sus propios nutrientes. Por esta razón, los vegetales reciben el nombre de autótrofos puesto que son capaces de transformar materiales inorgánicos en recursosorgánicos.Por el contrario, los seres animales y algunos vegetales sin clorofila, como las algas y los hongos, son heterótrofos y no pueden sintetizar material orgánico a partir de materiales inorgánicos, por lo que es necesario de una alimentación orgánica para poder realizar su transformación vital.
Estructura química
Los glúcidos son compuestos formados en su mayor parte por átomos de carbono e hidrógeno y en una menor cantidad de oxígeno. Los glúcidos tienen enlaces químicos difíciles de romper llamados covalentes, mismos que poseen gran cantidad de energía, que es liberada al romperse estos enlaces. Una parte de esta energía es aprovechada por el organismo consumidor, y otra parte es almacenada en el organismo.
En la naturaleza se encuentran en los seres vivos, formando parte de biomoleculas aisladas o asociadas a otras como las proteínas y los lípidos.
Tipos de carbohidratos
MONOSACARIDOS: Son los glúcidos más elementales, constituidos por una sola molécula.
DISACARIDOS: Es la combinación de 2 azúcares simples o monosacáridos.OLIGOSACARIDOS: Cadena corta de azúcares. Contienen hasta 10 moléculas de monosacáridos.
POLISACARIDOS: Cadena compleja de azúcares. Contienen más de 10 moléculas de monosacáridos y hasta miles.
Metabolismo de los Carbohidratos
Los glúcidos representan las principales moléculas almacenadas como reserva en los vegetales. Los vegetales almacenan grandes cantidades de almidón producido a partir de la glucosa elaborada por fotosíntesis, y en mucha menor proporción, lípidos (aceites vegetales).
En el tubo digestivo los polisacáridos de la dieta (básicamente almidón) son hidrolizados por las glucosidasas de los jugos digestivos, rindiendo monosacáridos, que son los productos digestivos finales; éstos son absorbidos por las células del epitelio intestinal e ingresan en el hígado a través de la circulación portal, donde, alrededor del 60%, son metabolizados. En el hígado, la glucosa también se puede transformar en lípidos que se transportan posteriormente al tejido adiposo.
Por lo tanto las principales rutas metabólicas de los glúcidos son:
•Glicólisis. Oxidación de la glucosa a piruvato.
•Gluconeogénesis. Síntesis de glucosa a partir de precursores no glucídicos.
•Glucogénesis. Síntesis de glucógeno.
•Ciclo de las pentosas. Síntesis de pentosas para los nucleótidos.
En el metabolismo oxidativo encontramos rutas comunes con los lípidos como son el ciclo de Krebs y la cadena respiratoria. Los oligo y polisacáridos son degradados inicialmente a monosacáridos por enzimas llamadas glicósido hidrolasas. Entonces los monosacáridos pueden entrar en las rutas catabólicas de los monosacáridos.
La principal hormona que controla el metabolismo de los hidratos de carbono es la insulina.
FUNCIONES DE LOS GLUCIDOS
Cumplen 3 funciones básicas:
1. La principal función es aportar energía al organismo. De todos los nutrientes que potencialmente pueden aportar energía, son los glúcidos los que producen la combustión más limpia, que no presentan residuos tóxicos como el amoníaco, que resulta de quemar proteínas.
2. Una porción pequeña se emplea en construir moléculas más complejas, junto con grasas y las proteínas.
3. Otra porción se utiliza para conseguir quemar de una forma más limpia las proteínas y grasas que se usan como fuente de energía.CONTROL METABOLICO DE LOS GLUCIDOS Todos los procesos metabólicos en los que intervienen los glúcidos están controlados por el SNC (sistema nerviosocentral), que a través de la insulina, hormona del pancreas, que retira la glucosa de la sangre cuando su concentración es muy alta. Existen otras hormonas, como el glucagón o la adrenalina, que tiene el efecto contrario. Los diabéticos son personas que, o bien han perdido la capacidad de segregar insulina, o las células de sus tejidos no son capaces de reconocerla.
HORMONAS INFLUYENTES Un cierto número de hormonas influyen la producción de glucosa cuando el cuerpo, y especialmente el cerebro, necesitan más energía. Adicionalmente a la insulina, hormona pancreática, que es la principal responsable de regular los niveles de azúcar en la sangre mediante la estimulación de la toma de ésta en las células, existen otras muy importantes hormonas. La epinephrine (adrenalina) estimula el proceso de uso del glucógeno e incrementa el azúcar en el torrente sanguíneo. Los esteroides facilitan la conversión de grasas y proteínas en glucosa, y la hormona adrenocorticotrophic (ACTH) puede interferir con la actividad de la insulina. El glucagón es producido en el pancreas y puede incrementar la absorción intestinal de la glucosa, estimulando su metabolismo.
NECESIDADES DIARIAS DE GLUCIDOS Los glúcidos o carbohidratos deben aportar el 55% o 60% de las calorías de la dieta diaria. Es recomendado una cantidad mínima de 100 gr/día, para evitar una combustión inadecuada de las proteínas y las grasas, y así evitar la producción de amoníaco y cuerpos cetónicos en la sangre, y pérdida de proteínas estructurales del propio cuerpo. La cantidad máxima de glúcidos que podemos ingerir estaría limitado por su valor calórico y nuestras necesidades energéticas.
TRANSTORNOS DEL METABOLISMO DE LOS GLUCIDOS Los principales trastornos incluyen: Diabetes mellitus, la galactosemia (problemas de almacenamiento de glucógeno), la intolerancia a la fructosa y la intolerancia a la glucosa. Si existen deficiencias de las enzimas que degradan a los azúcares (invertasa, lactasa y maltasa) en el intestino puede producirse diarreas y malabsorción.
Excesos de carbohidratos y alimentos refinados, causan obesidad, trastornos gastrointestinales, caries dentales, diabetes y cáncer. Si existe un bajo ingreso de glúcidos en la dieta, los aminoácidos y lípidos son metabolizados para proporcionar la energía deficitaria y convertirlos en glucógeno.
Los carbohidratos en el cuerpo La función principal de los carbohidratos es aportar energía, pero también tienen un papel importante en:
•La estructura de los órganos del cuerpo y las neuronas.
•La definición de la identidad biológica de una persona, como por ejemplo su grupo sanguíneo.
